Peptider er en utmerket legemiddelmodalitet Peptider er i bunn og grunn mindre «nøkler» enn større proteiner som antistoffer, og større kombinasjonslåser enn småmolekylære legemidler. Tradisjonelle metoder for å oppdage ikke-endogene peptider innebar brute force-screening av tilfeldige sekvenser, i håp om det beste. Dette endrer seg med AI. Men enten du tror på peptider eller ikke, eller mener at retratrutid er et fantastisk legemiddel, husk at insulin også er et peptid og har hatt en effekt som er sammenlignbar med eller større enn de beste medisinene vi har hatt de siste 100 årene. Den er av samme betydning som oppdagelsen av antibiotika og vaksiner; om ikke bare for påvirkningen på diabetikere, fordi det viste at vi kan lage biologiske forbindelser til legemidler ut av DNA. Dette ga opphav til hele bioteknologifeltet. Selv om mye av feltet har fokusert på antistoffer som modalitet, møter antistoffer problemer, og småmolekylære legemidler får problemer som peptider kan omgå og dempe. For eksempel er et klassisk eksempel at antistoffer lett kan utformes for å være svært klebrige mot bestemte reseptorer på celleoverflaten, og derfor er gode for å feste seg til cellegiftmidler for å angripe kreftceller. Dette har ikke vært uten problemer historisk, og til og med nylig. Det viser seg at antistoffer setter seg fast utenfor organene, ikke trenger like dypt inn som molekylene de er festet til ellers ville gjort, og avveiningen mellom spesifisitet og systemisk levering av et legemiddel er ofte en som resulterer i en sil-lignende effekt der utsiden av et organ, eller områdene ved siden av blodårene, Ender opp med å plukke opp den antistoffkonjugerte terapien, mens de dypere delene av svulsten eller vevet går glipp av nyttelastleveransen. Så det er ikke bare et argument om «er peptider gode». Peptider er unikt posisjonert til å være gode til flere ting, inkludert: 1. Å justere flere spesifisitetsprofiler til én sekvens, slik vi ser med dobbelt/trippel agonistlegemidler som tirzepatid og retratrutid 2. fungere som bærere for legemidler og genetiske terapier som kan trenge dypere inn i vev 3. Å være enklere å konstruere for å unngå immunresponser som antistoffer kan utløse, spesielt i legemiddel- og genleveringskontekster 4. Å være justerbar i deres halveringstider, hvor du kan modifisere et peptid til å vare i timer, en dag, en uke eller mer 5. Å være finjusterbar for hvordan de passer i reseptorlommer og komplekse folder rundt eller inne i målene sine, hvor vanligvis bare et lite molekyl kan gå For ikke å nevne at peptider også kan kjemisk modifiseres for å være mer stabile, vare lenger, og/eller fungere som skyttelfartøy for ulike laster. Og de er unikt posisjonert til å fungere som broer mellom ekstracellulært / blod, samtidig som de kan ha sekundære effekter inne i cellen. Alt protein er peptider hvis du bryter det ned. Å si at du ikke liker peptider er i bunn og grunn å si at du ikke tror på små proteiner. Vi valgte bare én spesifikk størrelsesklasse (antistoffer) for å gjøre mesteparten av målretting/blokkering på tvers av biologiske legemidler, og stoppet der. Dette betyr ikke at mindre proteiner ikke har mange fordeler.